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Que funcion cumple la lipasa

Que funcion cumple la lipasa

Rango normal de la lipasa

La lipasa cataliza la descomposición de los lípidos hidrolizando los ésteres de los ácidos grasos. Su función es importante para la digestión y para favorecer la absorción de las grasas en el intestino. La lipasa se encuentra principalmente en el páncreas y es secretada por éste, pero también se encuentra en la saliva y el estómago.

La descomposición posterior da lugar a 2-monoacilgliceroles y ácidos grasos libres [2]. En la sección Mecanismo catalítico de la lipasa se puede encontrar un análisis en profundidad del mecanismo. La determinación de la estructura y la función de la lipasa fue un proceso gradual. La actividad de la lipasa fue demostrada por primera vez en el páncreas por Claude Bernard en 1846. Sin embargo, no fue hasta 1955 cuando Mattson y Beck demostraron la alta especificidad de la lipasa pancreática para los ésteres primarios de los triglicéridos [3]. En los últimos años, la determinación de la estructura cristalina de la lipasa pancreática se ha convertido en el objetivo principal, ya que muchos científicos han trabajado en ello.

Además, la lipasa tiene una tapa única (verde) que bloquea la entrada de disolventes en el sitio activo (rojo). La tapa es una estructura helicoidal de 25 residuos que protege el agujero del oxianión. La tapa (amarilla) es especialmente importante para la unión del sustrato, ya que experimenta un cambio drástico que altera la estructura secundaria del sitio de unión de la lipasa, que pasa de ser un (sitio activo en rojo) a un (sitio activo en azul, triacilglicérido en el relleno) [8] (véase Lipase lid morph para una animación de esta transición). La apertura de la tapa va acompañada de un cambio en la estructura secundaria, pasando de una confirmación mayoritariamente beta a una estructura en la que más de la mitad del sitio activo está formado por hélices alfa [9].

Lipasa lingual

Se descubrió que las glándulas serosas de la lengua de las ratas contenían una potente enzima lipolítica que hidrolizaba los triglicéridos en su mayoría diglicéridos y ácidos grasos libres (AGL) a un pH de 4,5-5,4. Los homogeneizados de las glándulas serosas linguales de ratas adultas hidrolizaban entre 40 y 70 mmol de triglicéridos/g por hora. El paladar blando, la pared faríngea oral anterior y las glándulas faríngeas orales laterales también contenían la actividad, pero a un nivel mucho menor. La actividad lipolítica también se encontró en la saliva recogida a través de una cánula esofágica y en el contenido del estómago de ratas alimentadas con una comida rica en grasas. Sin embargo, el estómago contenía muy poca actividad cuando se excluía la saliva. No se encontró actividad lipolítica en la pared del estómago ni en las glándulas parótidas, submandibulares y sublinguales. Los resultados sugieren que las glándulas serosas linguales secretan una lipasa que cataliza en el estómago la conversión de triglicéridos en glicéridos parciales y FFA. Se propone que esta reacción es el primer paso en la digestión de los lípidos de la dieta.

Lipasa gástrica

ResumenDurante la infancia, las condiciones básicas para la digestión de las grasas de la dieta difieren de las que se dan más adelante en la vida. La lipasa estimulada por sales biliares (BSSL) es una enzima que se expresa en el páncreas exocrino y, en algunas especies (incluida la humana), también en la glándula mamaria lactante y se secreta con la leche. El objetivo de este estudio era comparar la ontogenia de cuatro lipasas pancreáticas [BSSL, lipasa pancreática de triglicéridos (PL), proteína 2 relacionada con la lipasa pancreática (PLRP2) y fosfolipasa A2 (PLA2)] en una especie que suministra BSSL con la leche (el ratón) y otra que no lo hace (la rata). Hemos seguido la expresión de las cuatro lipasas pancreáticas desde el día 1 postnatal hasta después del destete en ambas especies. Encontramos que dominaban la BSSL y la PLRP2, dos lipasas con amplia especificidad de sustrato. No fue hasta el destete que se indujo una expresión significativa de PL y PLA2. Así, BSSL y PLRP2 parecen ser responsables de la digestión de las grasas mientras la leche sea el alimento principal. Además, el patrón temporal temprano de la expresión de BSSL difiere entre las especies. Especulamos que el BSSL de la leche es capaz de compensar una ontogenia más lenta de la expresión del BSSL pancreático en el ratón.

Lipasa elevada

Las lipasas (/ˈlaɪpeɪs, ˈlaɪpeɪz/ LY-payss, LY-payz) son una familia de enzimas que catalizan la hidrólisis de las grasas. Algunas lipasas presentan un amplio espectro de sustratos, como los ésteres de colesterol, los fosfolípidos y las vitaminas liposolubles[1][2] y las esfingomielinasas;[3] sin embargo, suelen tratarse por separado de las lipasas “convencionales”. A diferencia de las esterasas, que funcionan en el agua, las lipasas “sólo se activan cuando se adsorben a una interfaz aceite-agua”[4] Las lipasas desempeñan funciones esenciales en la digestión, el transporte y el procesamiento de los lípidos de la dieta en la mayoría de los organismos, si no en todos.

Las lipasas son serina hidrolasas, es decir, funcionan por transesterificación generando un intermedio de acil serina. La mayoría de las lipasas actúan en una posición específica en el esqueleto de glicerol de un sustrato lipídico (A1, A2 o A3). Por ejemplo, la lipasa pancreática humana (HPL),[5] convierte los sustratos triglicéridos presentes en los aceites ingeridos en monoglicéridos y dos ácidos grasos.

En la naturaleza se encuentra una gran variedad de enzimas lipasa genéticamente distintas, que representan varios tipos de pliegues proteicos y mecanismos catalíticos. Sin embargo, la mayoría se basan en un pliegue de hidrolasa alfa/beta[6][7][8][9] y emplean un mecanismo de hidrólisis similar al de la quimotripsina que utiliza una tríada catalítica formada por un nucleófilo de serina, una base de histidina y un residuo ácido, normalmente ácido aspártico[10][11].

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